ID:
SCV0809
Durata (ore):
48
CFU:
6
SSD:
BIOCHIMICA
Anno:
2024
Dati Generali
Periodo di attività
Secondo Semestre (24/02/2025 - 20/06/2025)
Syllabus
Obiettivi Formativi
Il corso integrato di Protein Engineering è parte fondamentale della formazione molecolare avanzata del laureato in BBHI. L’insegnamento ha l’obiettivo di fornire agli studenti una soli-da preparazione nella progettazione e produzione di proteine ricombinanti da utilizzare come strumenti biotecnologici in campo biomedico (come agenti terapeutici) e industriale (come componenti di processi produttivi di bioconversione e biocatalisi), in linea con gli obiettivi formativi che si propone il CdS.
In particolare, l’insegnamento si propone di fornire le conoscenze delle diverse tecniche che vengono utilizzate nell’ingegnerizzazione delle proteine (progettazione ex novo di strutture proteiche, progettazione razionale di nuove funzioni, modelling molecolare e docking, muta-genesi sito-diretta e casuale, ricombinazione genica) e nell’isolamento delle varianti protei-che ottimizzate in una determinata proprietà.
Durante l’insegnamento gli studenti saranno stimolati a valutare i vantaggi e i limiti dei vari approcci di modificazione delle proprietà delle proteine. Verranno discusse le scelte operate nel caso della produzione di diverse proteine portate quali casi di studio.
Risultati dell’apprendimento attesi
Al termine dell’insegnamento gli studenti saranno in grado di:
• spiegare gli elementi fondamentali a livello molecolare del rapporto struttura-funzione delle proteine;
• applicare criticamente le nozioni acquisite (teoriche e sperimentali) a un processo di ingegnerizzazione della funzionalità e della stabilità di una proteina;
• valutare, estrarre e sintetizzare le informazioni acquisite, quando rilevanti per uno specifico progetto o caso di studio;
• comunicare le nozioni apprese in maniera efficace sia oralmente che in forma scritta utilizzando un linguaggio scientifico appropriato.
In conclusione gli studenti acquisiranno capacità decisionali in un progetto di “protein engineering”, dalla fase di progettazione a quella della produzione delle varianti proteiche ricombinanti, essendo in grado di affrontare e risolvere le diverse problematicità legate al processo.
In particolare, l’insegnamento si propone di fornire le conoscenze delle diverse tecniche che vengono utilizzate nell’ingegnerizzazione delle proteine (progettazione ex novo di strutture proteiche, progettazione razionale di nuove funzioni, modelling molecolare e docking, muta-genesi sito-diretta e casuale, ricombinazione genica) e nell’isolamento delle varianti protei-che ottimizzate in una determinata proprietà.
Durante l’insegnamento gli studenti saranno stimolati a valutare i vantaggi e i limiti dei vari approcci di modificazione delle proprietà delle proteine. Verranno discusse le scelte operate nel caso della produzione di diverse proteine portate quali casi di studio.
Risultati dell’apprendimento attesi
Al termine dell’insegnamento gli studenti saranno in grado di:
• spiegare gli elementi fondamentali a livello molecolare del rapporto struttura-funzione delle proteine;
• applicare criticamente le nozioni acquisite (teoriche e sperimentali) a un processo di ingegnerizzazione della funzionalità e della stabilità di una proteina;
• valutare, estrarre e sintetizzare le informazioni acquisite, quando rilevanti per uno specifico progetto o caso di studio;
• comunicare le nozioni apprese in maniera efficace sia oralmente che in forma scritta utilizzando un linguaggio scientifico appropriato.
In conclusione gli studenti acquisiranno capacità decisionali in un progetto di “protein engineering”, dalla fase di progettazione a quella della produzione delle varianti proteiche ricombinanti, essendo in grado di affrontare e risolvere le diverse problematicità legate al processo.
Prerequisiti
Allo studente che frequenta questo insegnamento verrà richiesto di applicare le nozioni ac-quisite in diverse materie di base in ambito biologico: Biochimica generale (in particolare so-no necessarie solide conoscenze riguardanti la struttura e proprietà delle proteine); Biologia Molecolare (tecniche di DNA ricombinante - manipolazione, amplificazione, clonaggio - e meccanismi di regolazione dell’espressione genica); Microbiologia (caratteristiche dei mi-croorganismi utilizzati quali ospiti eterologhi per la produzione di proteine ricombinanti e lo-ro mantenimento in coltura). Sono anche richieste le conoscenze metodologiche e le abilità pratiche acquisite durante l’insegnamento di Metodologie Biochimiche.
Non sono previste propedeuticità.
Non sono previste propedeuticità.
Metodi didattici
Il corso di “Protein Engineering” consiste in 48 ore di lezioni frontali. Tutte le attività si svolgeranno in presenza del docente incaricato. Ogni lezione verrà svolta trattando un argomento specifico mediante l’ausilio di presentazioni powerpoint, disponibili in anticipo sulla piattaforma e-learning. Durante le lezioni verranno anche presentati casi di studio pubblicati in riviste scientifiche del campo, che verranno fornite come materiale didattico.
Verifica Apprendimento
La verifica dell’apprendimento avverrà attraverso una prova scritta volta a valutare il raggiungi-mento dei risultati di apprendimento e quindi la comprensione delle problematiche trattate a le-zione e le conoscenze relative. Allo studente verranno somministrate 4 domande aperte (valutate ciascuna fino a 8 punti).
L’esito dell’esame sarà in trentesimi: l’esame si ritiene superato con una votazione di almeno 18/30.
I criteri secondo i quali verranno valutate le conoscenze e le abilità acquisite sono:
1. il grado di approfondimento dell’argomento oggetto del quesito;
2. la capacità critica di rielaborazione e collegamento delle conoscenze acquisite in merito alle basi teoriche del rapporto struttura-funzione nelle proteine;
3. la capacità di applicare le conoscenze acquisite per sviluppare un progetto di ingegneria proteica e di progettare, in base alle caratteristiche di una determinata proteina di interesse;
4. la capacità di proporre soluzioni a specifici problemi attraverso l’utilizzo degli strumenti discussi durante l’insegnamento;
5. la chiarezza dei concetti esposti e la proprietà della terminologia utilizzata.
L’esito dell’esame sarà in trentesimi: l’esame si ritiene superato con una votazione di almeno 18/30.
I criteri secondo i quali verranno valutate le conoscenze e le abilità acquisite sono:
1. il grado di approfondimento dell’argomento oggetto del quesito;
2. la capacità critica di rielaborazione e collegamento delle conoscenze acquisite in merito alle basi teoriche del rapporto struttura-funzione nelle proteine;
3. la capacità di applicare le conoscenze acquisite per sviluppare un progetto di ingegneria proteica e di progettare, in base alle caratteristiche di una determinata proteina di interesse;
4. la capacità di proporre soluzioni a specifici problemi attraverso l’utilizzo degli strumenti discussi durante l’insegnamento;
5. la chiarezza dei concetti esposti e la proprietà della terminologia utilizzata.
Contenuti
Docente: Prof. Loredano Pollegioni
6 CFU ovvero 48 ore di lezioni frontali. Il programma è diviso in due parti che trattano i se-guenti argomenti:
a) Rapporto struttura e funzione nelle proteine
- Introduzione alla struttura delle proteine; classificazione strutturale delle proteine
- La sintesi proteica: meccanismi e regolazione
- Metodi sperimentali e in silico di determinazione della struttura delle proteine
- Modifiche post-traduzionali e protein targeting
- Protein folding (in vitro e in vivo)
- Degradazione delle proteine (sistema lisosomiale e proteasomico)
- Proteine di membrana: rapporto struttura e funzione
b) Ingegneria Proteica:
- De novo protein design (di strutture e funzioni): metodi ed esempi
- Rational design: teoria e metodi sperimentali. Esempi
- Molecular docking: teoria ed esempi
- Irrational design: teoria e metodi sperimentali di directed evolution. Esempi
- Metodi di screening
- Ingegnerizzazione della stabilità delle proteine: teoria, metodi ed esempi.
- Ingegneria metabolica e biologia dei sistemi: integrazione
6 CFU ovvero 48 ore di lezioni frontali. Il programma è diviso in due parti che trattano i se-guenti argomenti:
a) Rapporto struttura e funzione nelle proteine
- Introduzione alla struttura delle proteine; classificazione strutturale delle proteine
- La sintesi proteica: meccanismi e regolazione
- Metodi sperimentali e in silico di determinazione della struttura delle proteine
- Modifiche post-traduzionali e protein targeting
- Protein folding (in vitro e in vivo)
- Degradazione delle proteine (sistema lisosomiale e proteasomico)
- Proteine di membrana: rapporto struttura e funzione
b) Ingegneria Proteica:
- De novo protein design (di strutture e funzioni): metodi ed esempi
- Rational design: teoria e metodi sperimentali. Esempi
- Molecular docking: teoria ed esempi
- Irrational design: teoria e metodi sperimentali di directed evolution. Esempi
- Metodi di screening
- Ingegnerizzazione della stabilità delle proteine: teoria, metodi ed esempi.
- Ingegneria metabolica e biologia dei sistemi: integrazione
Lingua Insegnamento
INGLESE
Altre informazioni
Ricevimento preferibilmente su appuntamento (mediante richiesta via e-mail). Il docente risponde solo alle e-mail firmate e provenienti dal dominio @uninsubria.it. Non si risponde a richieste di conferma di informazioni già disponibili - ad esempio richiesta della data appello di esame.
Il docente è disponibile ad incontri di approfondimento o discussione per gruppi di studenti.
Slides delle lezioni: scaricabili dal sito e-learning
Testi consigliati:
Arnold F. H., Georgiou G. Directed Enzyme Evolution: Screening and Selection Methods (Methods in Molecular Biology) (Humana Press)
Arnold F. H., Georgiou G. Directed Evolution Library Creation: Methods and Protocols (Methods in Molecular Biology) (Humana Press)
Branden C. e Tooze J., Introduction to protein structure (Garland Publ.)
Bross P. e Gregersen N. Protein misfolding and disease, Methods in Molecular Biology, vol. 232 (Humana Press).
Garett-Grisham "Principi di Biochimica" (PICCIN)
Matthews, Van Holde, Ahern, “Biochimica” (Casa Editrice Ambrosiana)
Voet D, Voet JG, Pratt CW "Fondamenti di Biochimica" (Zanichelli)
Dal sito e-learning sarà scaricabile il materiale utilizzabile per completare la preparazione (articoli scientifici e review). Materiale aggiuntivo potrà essere richiesto al docente.
Il docente è disponibile ad incontri di approfondimento o discussione per gruppi di studenti.
Slides delle lezioni: scaricabili dal sito e-learning
Testi consigliati:
Arnold F. H., Georgiou G. Directed Enzyme Evolution: Screening and Selection Methods (Methods in Molecular Biology) (Humana Press)
Arnold F. H., Georgiou G. Directed Evolution Library Creation: Methods and Protocols (Methods in Molecular Biology) (Humana Press)
Branden C. e Tooze J., Introduction to protein structure (Garland Publ.)
Bross P. e Gregersen N. Protein misfolding and disease, Methods in Molecular Biology, vol. 232 (Humana Press).
Garett-Grisham "Principi di Biochimica" (PICCIN)
Matthews, Van Holde, Ahern, “Biochimica” (Casa Editrice Ambrosiana)
Voet D, Voet JG, Pratt CW "Fondamenti di Biochimica" (Zanichelli)
Dal sito e-learning sarà scaricabile il materiale utilizzabile per completare la preparazione (articoli scientifici e review). Materiale aggiuntivo potrà essere richiesto al docente.
Corsi
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Biotechnology for the Bio-based and Health Industry
Laurea Magistrale
2 anni
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Persone
Persone
Docenti di ruolo di Ia fascia
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